Белки – наиболее сложные из азотсодержащих соединений.Они являются важнейшими частями животных и растительных клеток. С белками связаны процессы обмена в организмах, способность к росту и размножению, раздражимость, защитная функция против микроорганизмов, создание опорных тканей – соединительных, хрящевых и костных, образование гормонов, антител, ферментов, участие в формировании клеточного субстрата. Клетка любого растительного и животного организма содержит смесь белков в виде важнейшей части протоплазмы и клеточного ядра. Белки входят в состав межклеточных веществ и всех жидкостей организма.
Растения способны синтезировать белки из углеводов и неорганических азотистых веществ, а организмы животных и человека для образования белков используют белки растений и животных.
От углеводов и жиров белки отличаются тем, что в их молекуле, кроме углерода, водорода и кислорода, всегда содержится азот, часто сера, реже фосфор, железо, медь, йод, марганец, кальции и другие элементы. Состав каждой клетки и каждого биологического вида организмов отличаются большим разнообразием и в то же время строгим постоянством.
Белки, несмотря на их огромное разнообразие по основным элементам, входящим в молекулу, мало различаются между собой. В молекуле белка углерод занимает 50,6-54,5%, кислород – 21,5-23,5%, азот – 15,0-17,6%, водород – 6,5-7,3%, сера – 0,5-2,5 %. Содержание азота в белке является наиболее характерным и в большинстве составляет в среднем 16%, поэтому по содержанию белкового азота в пищевых продуктах часто вычисляют процентное содержание белка.
Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1000000 и выше. Так, молекулярный вес белка альбумина молока равен 17400, глобулина молока – 35000, яичного альбумина – 45000, эдестина – 310000.
В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко и кровь), сиропообразном (яичный белок), твердом (волосы, кожа, шерсть).
Обычно белки представляют собой аморфные вещества, но некоторые из них могут быть выделены в кристаллическом виде, например яичный и молочный альбумины, эдестин – белок конопляного семени, казеиногена молока, гемоглобин крови. Кристаллы белков не растворяются в воде, а только набухают.
Благодаря большому молекулярному весу белки находятся в коллоидном состоянии и диспергированы (распределены, рассеяны) в растворителе. Поэтому коллоидные растворы белков состоят из двух несмешивающихся фаз, одна из которых является растворителем (дисперсионная фаза), а другая – диспергированным белком (дисперсионная фаза).
Безопасность молока и молочных продуктов
... молочной железой млекопитающих и предназначена для поддержания жизни и роста новорожденного. Сырьем в молочной промышленности является цельное молоко и его отдельные компоненты, в частности жир, белок, казеин, лактоза. При переработке молока ... скота, периода лактации, корма и условий содержания. В молочном жире растворены витамины А, D, E. Белки молока. Количество белков в молоке колеблется от 3,05 ...
гидратацией.
Гидратация обеспечивается электролитическими силами, обусловленными полярными свойствами воды. При гидратации объем молекулы белка увеличивается, но он всегда будет меньше суммы первоначального объема белка и воды, участвующих в их взаимодействии.
Гидрофильные белки при определенных условиях, задерживая большое количество воды, набухают и образуют коллоидные системы – гели. В гелях растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную систему, подобную студню. В геле вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространствах между ними, будучи прочно связанной.
Высушенный гель, помещенный в воду, хорошо ее впитывает и набухает. Набухание геля зависит от концентрации водородных ионов и присутствия в растворе солей. Наименьшее набухание наблюдается при изоэлектрической точке данного белка. Явление, обратное набуханию, – отделение воды от геля – называется синерезисом. Примером синерезиса может служить расслаивание простокваши.
С явлением набухания белков часто встречаются при производстве многих продуктов. Так, приготовление теста в хлебопечении и макаронном производстве связано с набуханием белков. При изготовлении солода зерно набухает и прорастает. При длительном хранении продуктов способность к набуханию у белков снижается вследствие их старения. Примером этого могут служить крупа из бобовых или их семена, набухаемость которых после длительного хранения ухудшается.
денатурации.
Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большей части белков денатурация наступает при температуре нагревания выше 50 – 60 0 С. В натуральном состоянии белок поступает в пищу со свежими продуктами – молоком, овощами, фруктами и др. Чем выше температура и продолжительность нагревания белков, тем сильнее уменьшается их набухаемость и водопоглотительная способность. Примером тепловой денатурации белков может служить свертывание белка при варке яиц. Некоторые белки способны денатурировать при охлаждении до -100 С и ниже. Денатурация и снижение гидрофильности белков происходит медленно также при старении организма. Так, при длительном хранении семян растений теряется способность белков к набуханию, а в дальнейшем и к прорастанию.
Различают обратимую и необратимую денатурацию белков. При осаждении белков с помощью растворов нейтральных солей NaCl, MgSO 4 , (NH4 )2 SO4 белки не меняют свои свойства и при удалении солей вновь могут перейти в растворимое состояние. Методом высаливания можно разделить белки на фракции, при этом следует учитывать, что разные белки осаждаются при различных концентрациях растворов солей. Так , добавление к раствору белка раствора серно-кислого аммония крепостью менее 65 % приводит к осаждению белка глобулина, а белок альбумина при этом остается в растворе и только после добавления 65 %-ного раствора серно-кислого аммония осаждается в альбумин.
Социальная структура общества в социальной системе
... указывая на различное положение людей по отношению друг к другу. Социальная структура образует каркас социальной системы и определяет во многом стабильность общества и его ... и других. 1. Понятие «социальная структура общества» и ее элементы Социальная структура – это устойчивая связь элементов в социальной системе. Основными элементами социальной структуры общества являются индивиды, занимающие ...
Соли тяжелых металлов (свинца, меди, серебра, ртути и др) осаждают белки необратимо. На этом свойстве основано удаление белков из растворов при определении сахаров, витамина С и некоторых других соединений.
Свойство белков денатурироваться имеет важное значение в ряде пищевых производств – при выпечке хлеба и кондитерских изделий, при сушке макарон, овощей, плодов, молока, рыбы, грибов и др.
Для обнаружения белков в растворах существуют различные приемы. Нагреванием растворов белков вызывают их денатурацию, добавлением солей тяжелых металлов в растворы получают осадки белков. Пользуются также цветными реакциями на белки: прибором Милона на тирозин, ксантопротеиновой реакцией на циклические аминокислоты, пробой Адамкевича на триптофан, нингидриновой реакцией на содержание очень малых количеств белка и др.
Свойства белков
Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью.
пептидом.
многие полипептиды встречаются в свободном виде в тканях животных и растений. Так, простой полипептид глютатион является сильным восстановителем и легко подвергается окислению. Глютатион оказывает также большое влияние на активность многих ферментов, особенно тех, действие которых связано с превращением белков. Некоторые антибиотики, образующиеся микроорганизмами, например, грамицидин, являются полипептидами. Они применяются в медицине для борьбы с патогенными микроорганизмами.
Отдельные белки различаются по аминокислотному составу, т.е. по количеству образующихся из них при гидролизе аминокислот. Аминокислотная последовательность является специфической для определенного белка. В настоящее время известен аминокислотный состав многих белков, однако последовательность расположения аминокислот установлена только для небольшого количества белков.
Все белки по форме молекул делят на две основные группы: фибриллярные и глобулярные.
фибриллярных белков
глобулярных белков
Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Составом и последовательностью аминокислот в молекуле обусловлена первичная структура белка. Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали, называемой α-спиралью. Зная первичную структуру белка, можно написать полную его формулу. Длинные цепи белков изогнуты в виде спирали или образуют складки. Чаще всего распространена α-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру.
Третичная структура характеризует пространственное расположение полипептидной цепочки. Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной, у глобулярных белков третичная структура характеризуется упаковкой полипептидной цепи в виде клубка, приближающегося по форме к шару.
Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, функционирующих как единое целое. Такие комплексы называют четвертичной структурой белка (миоглобин).
Белки многих пищевых продуктов (мяса, молока, плодов, овощей, зерна, яиц и др) чрезвычайно сложны по строению, и воздействию на эти продукты высокой температуры, спирта, некоторых солей может приводить к нарушению конфигурации белков, а, следовательно, к изменению их структуры и свойств.
Химия наследственности. Нуклеиновые кислоты. ДНК. РНК. Репликация ...
... белки различны по своей структуре. Но почему клетки определенного организма синтезируют только свойственные им белки? Как происходит механизм передачи наследственной информации, ... знаний о генетическом коде, нуклеиновых кислотах и биосинтезе белков привело к утверждению принципиально ... с белков, и на возможности в определенных условиях спонтанного химического синтеза мономеров белков - аминокислот - ...
Белки, состоящие из остатков α-аминокислот, содержат определеннее количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам также являются амфотерными электролитами. Они могут диссоциировать и как кислоты, и как основания. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой как щелочь, поэтому в щелочном растворе молекулы белка будут заряжены отрицательно, в кислом – положительно. Если через щелочной раствор белка пропускать электрический ток, то молекулы белка будут двигаться к аноду, а в кислом растворе – к катоду. В изоэлектрической точке, т.е. в той среде, в которой будет равенство положительных и отрицательных зарядов и когда электрический заряд равен нулю, белковые молекулы остаются неподвижными и не передвигаются ни к аноду, ни к катоду. Изоэлектрическая точка разная для различных белков. Так, изоэлектрическая точка белка пшеничного зерна глиадина равна рН – 7,1, белка кукурузного зерна зеина – рН 6,2, белка семян конопли эдестина – рН 5,5, яичного альбумина – рН 4,8. В изоэлектрической точке растворы белка наименее устойчивы и легко осаждаются.
Очень важным свойством белков является их растворимость. Многие белки растворяются в воде, другие – только в солевых растворах или в спирте определенной концентрации, а некоторые не растворяются вовсе. С растворимостью белков в известной степени связана их усвояемость организмом человека. Легче всего усваиваются растворимые белки и почти не усваиваются нерастворимые.
Белки оптически деятельны, так как они состоят из молекул аминокислот, которые являются оптически активными. Белки в растворах вращают плоскость поляризации влево, и только белок гемоглобина вращает плоскость поляризации вправо.
Классификация белков
В основу классификации белков положены их физико-химические и химические особенности. Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды).
К простым относят белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты, к сложным – белки, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы, называемой простетической.
Простые белки.
Альбумины растворимы в воде. При кипячении свертываются, а при действии на их водные растворы серно-кислого аммония высаливаются. Содержат много серы – до 2,25 %. Важнейшими представителями этих белков являются альбумин яичного белка (овальбумин), лактоальбумин (белок молока), сывороточный альбумин крови, лейкозин пшеницы, легумелин гороха. Пена, образующаяся при варке плодов и овощей, частично состоит из свернувшихся растительных альбуминов.
Глобулины
Проламины
Глютелины встречаются исключительно в семенах злаковых и зеленых частях растений. Эти белки нерастворимы в воде, нейтральных солях и спирте, но растворимы в слабых растворах щелочей. Типичными представителями таких белков являются глютелин пшеницы и ржи, оризенин, глютелин кукурузы.
Амины. Аминокислоты. Белки
... гидроксид тетраметиламмония представляет собой сильное основание, по свойствам близкое к щелочам. Первичные и вторичные амины взаимодействуют с азотистой кислотой HON=O, однако реагируют они ... к вторичным и третичным аминам). Запах аминов напоминает запах аммиака, высшие (с большими R) амины практически лишены запаха. Химические свойства аминов Отличительная способность аминов — присоединять ...
Проламины и глютелины при замешивании муки с водой образуют клейковину теста, благодаря которой оно приобретает пластичность.
Протамины
Гистоны по свойствам близки к протаминам, растворимы в воде, а их растворы обладают щелочной реакцией. Встречаются они в животных продуктах, некоторые из гистонов входят в состав гемоглобина крови.
Протеиноиды
Сложные белки.
Фосфопротеиды, Гликопротеиды, Липопротеиды
Прочность связи белков с жирами и липоидами у различных липопротеидов неодинакова. Иногда эта связь бывает настолько прочной, что ее можно разрушить только при длительном гидролизе, но бывает и настолько слабой, что напоминает адсорбционную связь.
Хромопротеиды, Нуклеопротеиды
К группе нуклеопротеидов относятся и белки вирусов. Много нуклеопротеидов находится в зародыше семян злаковых растений – пшеницы, ржи и др.
Главным компонентом этих белков являются нуклеиновые кислоты. Они представляют собой полимеры, состоящие из мононуклеотидов. В состав мононуклеотидов входят пуриновые и пиримидиновые основания, пентоза и остаток фосфорной кислоты: основание – сахар – фосфорная кислота.
В некоторых нуклеиновых кислотах в небольших количествах вместо пентозы находится глюкоза.
Состав нуклеотидов и последовательность их расположения характеризуют особенности отдельных нуклеиновых кислот.
Нуклеиновые кислоты обладают огромным молекулярным весом, превышающим иногда 10.000.000. Длина нуклеотидных цепочек в отдельных случаях достигает 0,5см. Нуклеиновые кислоты находятся в клетках живых организмов вместе с белками, соединяются с ними, образуя нуклеопротеиды.
По структуре и функциям различают два типа нуклеиновых кислот – РНК (рибонуклеиновые) и ДНК (дезоксирибонуклеиновые).
В молекуле РНК находится рибоза, в молекуле ДНК – дезоксирибоза. Кроме того, РНК и ДКН различаются составом азотистых оснований, входящих в их молекулы. ДНК сосредоточена главным образом в ядрах клеток, а РНК только в протоплазме.
Нуклеиновым кислотам принадлежит важнейшая роль в биосинтезе макромолекул, в том числе белковых. Генетическую информацию переносит только ДНК.
Различное сочетание в цепочке нуклеиновых кислот отдельных компонентов обусловливает огромное разнообразие нуклеиновых кислот и выполняемых ими функций в живом организме.
Различают три типа РНК – информационную (и-РНК), транспортную(т-РНК) и рибосомальную (р-РНК).
Информационная РНК снимает с ДНК ядра информацию и переносит ее к месту синтеза белка; является связующим звеном между ДНК и другими клеточными элементами, и в первую очередь белками. Транспортная РНК выполняет функцию переносчика активированных аминокислот к месту синтеза белка; так как аминокислот в белках не менее 20, то должно быть не менее 20 разновидностей т-РНК; молекулярный вес т-РНК составляет 25000-35000. Рибосомальная РНК находится в рибосомах клетки, в которых происходит синтез белка; р-РНК обладает большим молекулярным весом (от 1.500.000 до 2.000.000), в состав ее молекул входят до 4000-6000 нуклеотидов.
